© Mario Izquierdo
Las proteinas constituyen un grupo muy abundante, representando al menos el 50% en seco de la materia viva, los tipos y funciones son muy variados, existen proteinas que actúan como:
Todas las proteinas son polímeros de aminoácidos, dispuestas en secuencias lineales, contienen átomos presentes en otras moléculas orgánicas (C, H y O), y además es común que contengan átomos de nitrógeno y en otros casos de azufre, en general son macromoléculas con un peso molecular que varía entre 6000 y un millón, todas las moléculas se componen de uno o varios polímeros no ramificados.
Los aminoácidos presentan una estructura fundamentalmente constituida por un átomo de carbono al que se le unen otros cuatro grupos, que son: un átomo de hidrógeno, un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo lateral. Existen 20 aminoácidos que forman parte de las proteinas de los seres vivos, y se diferencian por la composición del grupo lateral (R):
Aminoácido (1) : R
+------¦---------+
¦H2N - C - C - OH¦
¦ ¦ ¦ ¦
¦ H O ¦
+----------------+
El grupo amino es básico y presenta un par de electrones no compartidos que atrae protones y el grupo carboxilo es de carácter ácido, es decir, donante de protones. Los grupos R pueden tener cargas positivas o negativas y pueden dar lugar a estructuras básicas como :
aminoácidos de carácter básico
Lisina (lis) Histidina (his) Argirina (arg)
---------------- --------------- ----------------
CH2 - NH2 HC - N \\ NH2
¦ ¦¦ CH ¦
CH2 C - NH / C = NH
¦ ¦ ¦
CH2 CH2 NH
¦ ¦ ¦
CH2 (1) CH2
¦ ¦
(1) CH2
¦
CH2
¦
(1)
L
Los grupos R, pueden tener carboxilos y entonces se trataría de estructuras ácidas de carga negativa como es el caso de:
ácido aspártico (asp) ácido glutámico (glu)
--------------------- ---------------------
O\\ /OH O\\ /OH
C C
¦ ¦
CH2 CH2
¦ ¦
(1) CH2
¦
(1)
Los grupos R, pueden ser polares pero con cargas equilibradas, como por ejemplo:
Glicina (gly) Serina (ser) Treonina (thr) Cisteina (cys)
------------- ------------ -------------- --------------
H OH CH3 SH
¦ ¦ ¦ ¦
(1) CH2 H - C - OH CH2
¦ ¦ ¦
(1) (1) (1)
Los grupos R, pueden ser no polares y por tanto de carácter hidrofóbico, entre ellos están algunos compuestos hidrocarbonados como:
Valina (val) Alanina (ala) Leucina (leu)
------------ ------------- -------------
CH3\ /CH3 CH3 CH3\ /CH3
CH ¦ CH2
¦ (1) ¦
(1) CH2
¦
(1)
Muchos aminoácidos presentan formas isoméricas, pero una excepción es el caso de la glicina cuyos diferentes modelos tridimensionales pueden reorientarse y ser superpuestos a los demás, en otros aminoácidos como en la alanina se pueden construir dos formas que se van a diferenciar por la situación del grupo R, bien se sitúe a la derecha o bien a la izquierda, estos dos grupos no pueden superponerse, siendo uno la imagen especular del otro, son isómeros ópticos enantiomorfos. Siempre que un átomo tenga cuatro radicales distintos, se puede dar un par de variantes enantimorfas, a una se le pone el prefijo L- y a la otra D-, por ejemplo, este hecho es muy importante en los seres vivos porque todos los aminoácidos presentes en los organismos son de la forma L-, no pudiendo cubrir sus necesidades de proteinas alimentándose de las formas D-.
Los aminoácidos se unen entre sí para formar compuestos denominados polipéptidos, que se unen por enlaces peptídicos. El enlace peptídico se produce cuando el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino del siguiente, el grupo hidroxilo (-OH) del grupo carboxilo y el hidrógeno (H) del grupo amino, se separan formando una molécula de agua, y del grupo carboxilo queda un grupo carbonilo, es decir, el enlace peptídico es la unión del grupo amino de un aminoácido y el grupo carbonilo de otro.
H R O H R O
\ ¦ ¦¦ +--+ \ ¦ ¦¦
N - C - C -¦OH¦ N - C - C - OH
/ ¦ +--¦ / ¦
H H +------+ H
¦H¦
+-+
¦
¦
¦
¦
¦
V
H R O H O
\ ¦ ¦¦ ¦ ¦¦
N - C - C - N - C - C - OH
/ ¦ ¦ ¦
H H H R'
El resultado es una cadena de aminoácidos, o mejor, residuos de aminoácidos, que puede estar formada hasta por 300 monómeros, en un extremo de la cadena habrá un grupo amino, denominado terminal amino ó n-terminal, y en el otro extremo de la cadena un grupo carboxilo, denominado terminal carboxilo ó c-terminal. A esta secuencia lineal de la cadena de aminoácidos se le denomina estructura primaria de la proteina.
Cada proteina posee una estructura primaria característica, que en general se le denomina por los prefijos correspondientes a cada aminoácido. Por ejemplo:
ala-gly-tyr-glu-val-ser
Los polipéptidos que se forman por condensación se pueden fraccionar por hidrólisis, insertándose una molécula de agua en el enlace peptídico por la acción de una enzima, conocida como proteasa y es una enzima proteolítica (sirve para romper la proteinas), en el hombre la digestión de las proteinas implican la hidrólisis de estas por varios tipos de proteasas específicas, de determinados enlaces peptídicos. Para determinar la estructura fundamental de una proteina es necesario conocer la secuencia característica de aminoácidos en la cadena peptídica. La primera proteina de la que se obtuvo esta secuencia fue de la insulina, descrita por Sanger et al. 1944-54.
La insulina es una de las proteinas más pequeñas y su fórmula molecular es: C204H377N65O75S61 . Está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí por enlaces disulfuro, que se forman entre las cisteinas que hay en la cadena. Cada molécula está formada por 55 aminoácidos, y la secuencia de aminoácidos, así como la localización de los puentes disulfuro forman la estrutura primaria de la proteina:
CYS CYS
+---+ +-----+ +---+
¦ ¦ - CH2 - ¦S - S¦ - CH2 - ¦ ¦
+---+ +-----+ +---+
Enlace
disulfuro.
INSULINA:
5 aa. 6 aa.
¦ ¦
+--- CYS - S - S - CYS
S ¦ ¦
¦ CYS 11 aa.
S ¦ ¦
+-- 3 aa. +----- CYS
¦ ¦ ¦
CYS S 11 aa.
¦ ¦
8 aa. S
¦ ¦
CYS ---+
¦
1 aa.
Otra proteina bastante sencilla es la lisozima, formada por 129 aminoácidos que forman una cadena plegada, los plegamientos son necesarios para que las cisteinas se aproximen y puedan establecerse los cuatro enlaces disulfuro de la molécula.
La lisozima se encuentra en la clara del huevo y en diversas secreciones como en las lágrimas y además es una enzima capaz de romper determinadas estructuras, como las compuestas por polisacáridos que forman parte de la pared bacteriana, dando así una protección al organismo.
Es la configuración regular y repetida que se produce por la aparición de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos de la cadena básica polipeptídica. Los enlaces de hidrógeno se forman entre el hidrógeno del grupo amino de una aminoácido y el oxígeno del grupo carbonilo de otro aminoácido. Estos enlaces dan lugar a dos tipos de configuraciones, la llamada α-hélice y la β-hélice plegada. Los dos tipos son comunes en las proteinas fibrosas.
La estructura en α-hélice se encuentra en las α-queratinas de la lana, la cadena polipeptídica forma una espiral en la que:
La espiralización se mantiene por el gran número de enlaces de hidrógeno, formado entre un aminoácido y otro situado a cuatro aminoácidos de distancia, aunque la energía de los enlaces de hidrógeno es bastante baja.
En el enlace de hidrógeno un átomo de hidrógeno es compartido por otros dos átomos, ambos electronegativos, como el O y el H, tal como se muestra en la figura anterior. Los enlaces de hidrógeno son más fuertes cuando los tres átomos están en línea recta y la fuerza del enlace de hidrógeno es la 20ª parte de la que corresponde al enlace covalente.
Las placas de plegamiento β, están en la fibrina utilizada por los gusanos de seda, las cadenas forman una estructura aplanada que se pliega y se disponen paralelamente unas a otras, manteniéndose unidas por enlaces de hidrógeno, las cadenas adyacentes se orientan en sentido contrario, una del N-terminal al C-terminal y la otra alrevés:
La estructura ternaria de una proteina es la configuración tridimensional que depende de la interacción de los grupos -R. Los grupos -R, según su composición, actúan en la cadena polipeptídica contrarrestando la formación de enlaces de hidrógeno, los grupos -R pueden ser muy voluminosos, modificando la formación en hélice, pudiendo agruparse o separarse según su carga o naturaleza hidrofófica o hidrofílica.
1 = Estructura laminar de enlaces de hidrógeno.
2 = Enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales.
3 = Interacciones no polares.
4 = Atracción electrostática entre grupos iónicos.
5 = Coordinación con iones metálicos.
6 = Estructura helicoidal con enlaces de hidrógeno.
" = Aminoácido.
- S - S - = Puente disulfuro.
- - - - - - = Enlace de hidrógeno.
P+, P- = grupos con carga (hidrófilos).
En muchas proteinas la estructura ternaria comporta a la molécula en conjunto una forma globular, con plegamientos complejos, son las denominadas proteinas globulares, como por ejemplo las enzimas y los anticuerpos. La hemoglobina es de color rojo y se une fácilmente al O, se encuentra en los músculos, es una proteina globular con una cadena polipeptídica a la que se añade un sistema de cuatro anillo de carbono, unidos entre sí por un átomo de hierro:
H2C = CH H CH3
¦ ¦ ¦ CH2
/\\ /\\ /\\ ¦¦
H3C / \\ / \\ / \\ CH
\/ \\/ \\/ \\/
\\ / \ /
\\____/ \======/
/ N HN \
/ \ / \
/ \ / \
/ \ / \
H-< Fe++ />-H
\ NH _____¦ \ //
\ /\\ \------\ //
\ / \\ \ //
\/ \\ H/
\ / \ / \
\=====/ \ / \
/ \ \===== / \
H3C H2C - CH2 ¦ \ /
¦ H \=====/
¯OOC / \
H2C - CH2 CH3
¦
COO¯
A estas proteinas, como la hemoglobina se les denomina conjugadas, y el átomo de anillos de carbono unidos al átomo de hierro, se conoce con el nombre de hemo o hemina, en general, estas estructuras de las proteinas conjugadas se les llama grupos prostéticos, mientras que a la peptídica grupo proteico. Normalmente el grupo protético está unido a la parte proteica, con varias conexiones a la parte proteica.
Cadena polipeptídica plegada:
La estructura cuaternaria es un nivel de organización de las proteinas en el que interviene la acción de dos a más cadenas polipeptídicas, las cadenas se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro, atractivas entre cargas positivas y negativas y fuerzas hidrofóbicas. Otra proteina de estructura cuaternaria y globular es la hemoglobina, que está formada por cuatro cadenas de polipéptidos, dos que son iguales se les denomina α, y están formados por 141 aminoácidos, y los otros dos iguales entre si denominados β, formados por 146 aminoácidos. Cada una de las cadenas rodea a un grupo hemo o hemina, y el conjunto se parece a la unión de cuatro moléculas de hemoglobina, cada molécula de hemoglobina puede transportar cuatro moléculas de oxígeno y éste se retiene de plano contra el grupo hemo, para ser transportado.
Las atracciones de carácter débil, como en los enlaces de hidrógeno, mantienen unidas las cadenas, pero no hay para este fin enlaces disulfuro ni covalentes.
Proteinas fibrosas: Es uno de los tipos de proteinas más abundantes, una que pertenece a este tipo es el colágeno, que constituye un tercio de las proteinas de los vertebrados, está formada por una cadena de tres polipéptidos que a su vez se compone de 1000 aminoácidos unidos por enlaces de hidrógeno, formando una espiral muy apretada las moléculas se empaquetan en fibrillas, y estas a su vez en fibras mayor tamaño. Las cadenas tienen como uno de los aminoácidos abudantes la glicina y también la prolina. La glicina se sitúa en uno de cada tres aminoácidos, aparece en los tendones, las moléculas adyacentes de colágeno se unen por enlaces covalentes que se sitúan de forma cruzada entre los aminoácidos vecinos y la lisina. En un vertebrado, el colágeno forma parte de los tendones que unen los músculos al hueso, están formados por hazes paralelos de fibras de colágeno muy resistentes y que no se estiran. Otras estructuras, en cambio, como el cuero, se forman por fibrillas de colágeno que originan una red de láminas imbricadas unas con otras. La cornea es una cubierta transparente formada por colágeno. Cuando el colágeno se hierve en agua, los polímeros se dispersan, dando lugar a cadenas más cortas originando así la gelatina.
Otras proteinas fibrosas son la queratina, la seda y la elastina. La elastina se encuentra en el tejido elástico de los ligamentos, y forma parte de la estructura de las arterias y los pulmones.
pro-gli-aa.-pro-gli-aa.-hipro(hidroxiprolina)-gli-pro-lupro-gli-
En la triple hélice cada cadena está espiralizada en sentido antihorario, pero el conjunto de las tres cadenas espiraliza en sentido horario:
La elasticidad de la elastina se debe a la capacidad de las moléculas para desenrrollarse de forma reversible, esta proteina se sintetiza en las células del tejido y se segrega a la matriz extracelular.
Proteinas globulares: Se encuentran formando parte de la estructura de los microtúbulos. Los microtúbulos son estructuras celulares que participan en la división celular y permiten el desplazamiento de sustancias en la célula, también forman parte del esqueleto interno y en la construcción de estructuras como la pared celular. Cada microtúbulo se forma por una gran cantidad de subunidades proteínicas de dos tipos, cada una de las cuales es una proteina globular de una sola cadena polipeptídica. Estas subunidades poseen una configuración complementaria, formando dímeros, cada uno con estos dos tipos de proteinas, la tubulina-ó complementaria de la tubulina-ß son las que por ejemplo forman un dímero. Los dímeros a su vez se agrupan formando microtúbulos, que pueden variar de longitud, según la cantidad de dímeros.
En los seres vivos hay dos tipos de ácidos nucleicos, que son el ADN y el ARN, poseen un peso molecular que oscila entre 25000 a 3000000, son polímeos lineales, no ramificados, compuestos de monómeros llamados nucleotidos. Cada nucleotido se forma por tres elementos: un hidrato de carbono de cinco átomos de carbono, es decir, una pentosa, un grupo fosfato y una estructura nitrogenada anular, denominada base, esto es debido a que hay pares de electrones no compartidos en los átomos de nitrógeno que pueden aquirir protones. La pentosa de los nucleotidos de ARN se denomina ribosa, y posee un oxígeno más que la pentosa del ADN, a la que le llama desoxirribosa:
Ribosa: O Desoxirribosa: O
/ \ / \
grupo fos- / \ / \
fato<-\ / \ /->base / \
¦< >¦ ¦< >¦
H \ H H / H H \ H H / H
\¦_____¦/ \¦_____¦/
OH OH OH OH
Las bases nitrogenadas son cinco, de estas cinco, dos son estructurales de doble anillo y se les conoce como púricas, y las tres restantes de un sólo anillo, denominadas pirimidínicas.
- Púricas: Adenina (A), Guanina (G).
Adenina Guanina
------- -------
NH2 O
¦ ¦¦
C N C N
// \ / \\ / \ / \\
// \ / \\ / \ / \\
N C \\ HN C \\
¦ ¦¦ \\ ¦ ¦¦ \\
¦ ¦¦ CH ¦ ¦¦ CH
C C / C C /
/ \\ / \ / / \\ / \ /
H \\ / \ / / \\ / \ /
N NH NH2 N NH
- Pirimidínicas: Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).
Citosina Timina Uracilo
-------- ------ -------
NH2 O O
¦ ¦¦ ¦¦
C C CH3 C
// \ / \ / / \
// \ / \ / / \
N CH HN C HN CH
¦ ¦¦ ¦ ¦¦ ¦ ¦¦
¦ ¦¦ ¦ ¦¦ ¦ ¦¦
C CH C CH C CH
// \\ / // \\ / // \ /
// \\ / // \\ / // \ /
O NH O NH O NH
Unión ---> Nucleotido (Como se une para dar un nucleotido):
OH
¦
OH ----- P ---- O - CH2 Adenina (Base)
¦ \ /
O \ /
Desoxirribosa
(Pentosa)
En el ADN, sólo hay cuatro de las bases nitrogenadas, la adenina, guanina, timina y citosina, y en al ARN están la adenina, guanina, citosina y uracilo. Independientemente de las proporciones relativas de los nucleotidos existentes entre el ADN de una especie, y el de la otra, en cada ser vivo la cantidad de adenina es siempre igual a la de timina, y la cantidad de citosina es igual a la de guanina.
El ADN, en cuanto a cantidad y composición de las bases nitrogenadas, es igual en todas las células de un organismo, menos en los gametos que hay la mitad. Este conservatismo entre las bases y su composición relativa es fundamental para los seres vivos, en el ARN las cantidades relativas de las bases, no varían de unos a otros y en general las moléculas de ARN, poseen un peso molecular más bajo que la de ADN. Los nucleotidos se unen entre si por enlace de hidrógeno, que se forman entre las bases.
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